Zoom sur la conservation des mutations et la notion d'horloge moléculaire
La fréquence des mutations conservées
permet d'utiliser certaines protéines comme des horloges moléculaires :
Notons au passage que le fibrinopeptide est une courte
séquence de 20 acides aminés qui est éliminée
du fibrinogène plasmatique lorsqu'il est transformé en fibrine
au moment de la coagulation sanguine, ce n'est donc pas une molécule
essentielle au bon fonctionnement de l'organisme.
Le taux de mutation est à peu près égal
pour toutes les molécules mais les mutations ne sont pas conservées
au même titre, la vitesse d'évolution
dépend donc du taux de conservation des mutations. Ainsi
l'hémoglobine est une molécule essentielle et donc très
délicate à manipuler, il y a donc beaucoup de mutations
qui l'affecte qui produisent des allèles létaux ce qui diminue
fortement sa vitesse d'évolution (changement d'un acide aminé
tous les 5 Ma). Au contraire la fibrinopeptide est peu importante
pour l'organisme ce qui fait que les mutations peuvent être plus
souvent conservées sans pour autant compromettre la survie du porteur
(d'où une vitesse très élevée d'un acide aminé
changé tous les 1,25 Ma). Enfin dans le cas du cytochrome C,
enzyme intervenant dans les mécanismes respiratoires, la vitesse
d'évolution est extrêmement lente (changement d'un acide
aminé tous les 21 Ma) car la plupart des mutations qui l'affectent
sont éliminées avec le porteur.
Une fois que l'on connaît la vitesse d'évolution d'une
molécule on peut comparer cette molécule chez différentes
espèces pour retrouver la date possible d'existence de l'ancêtre
commun. Cela va permettre de préciser les arbres phylogénétiques,
c'est pourquoi on considère de telles molécules comme étant
des horloges moléculaires de l'évolution.
|
